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Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  45 lines

  1. *****************************
  2. * Matrixins cysteine switch *
  3. *****************************
  4.  
  5. Mammalian extracellular matrix metalloproteinases (EC 3.4.24.7), also known as
  6. matrixins, [1] are  zinc-dependent  enzymes. They are  secreted by cells in an
  7. inactive form (zymogen) that differs from the mature enzyme by the presence of
  8. an N-terminal propeptide. A highly conserved octapeptide is found two residues
  9. downstream of the C-terminal end of the propeptide. This region has been shown
  10. to be  involved  in  autoinhibition  of matrixins [2,3]; a cysteine within the
  11. octapeptide chelates  the  active  site  zinc ion, thus inhibiting the enzyme.
  12. This region has been called the 'cysteine switch' or 'autoinhibitor region'.
  13.  
  14. A cysteine switch has been found in the following zinc proteases:
  15.  
  16.  - MMP-1 (EC 3.4.24.7) (interstitial collagenase).
  17.  - MMP-2 (EC 3.4.24.24) (72 Kd gelatinase).
  18.  - MMP-3 (EC 3.4.24.17) (stromelysin-1).
  19.  - MMP-7 (EC 3.4.24.23) (matrilysin).
  20.  - MMP-8 (EC 3.4.24.34) (neutrophil collagenase).
  21.  - MMP-9 (EC 3.4.24.35) (92 Kd gelatinase).
  22.  - MMP-10 (EC 3.4.24.22) (stromelysin-2).
  23.  - MMP-11 (EC 3.4.24.-) (stromelysin-3).
  24.  - Sea urchin hatching enzyme (EC 3.4.24.12) (envelysin) [4].
  25.  - Chlamydomonas reinhardtii gamete lytic enzyme (GLE) [5].
  26.  
  27. -Consensus pattern: P-R-C-[GN]-x-P-[DR]-[LIVSAP]
  28.                     [C chelates the zinc ion]
  29. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  30.  for mouse MPP-11.
  31. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  32. -Last update: June 1994 / Text revised.
  33.  
  34. [ 1] Woessner J. Jr.
  35.      FASEB J. 5:2145-2154(1991).
  36. [ 2] Sanchez-Lopez R., Nicholson R., Gesnel M.C., Matrisian L.M.,
  37.      Breathnach R.
  38.      J. Biol. Chem. 263:11892-11899(1988).
  39. [ 3] Park A.J., Matrisian L.M., Kells A.F., Pearson R., Yuan Z., Navre M.
  40.      J. Biol. Chem. 266:1584-1590(1991).
  41. [ 4] Lepage T., Gache C.
  42.      EMBO J. 9:3003-3012(1990).
  43. [ 5] Kinoshita T., Fukuzawa H., Shimada T., Saito T., Matsuda Y.
  44.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:4693-4697(1992).
  45.